其他elisa试剂盒解析细胞中蛋白质则是线状分子，缠绕在一起组成蛋白质特异性结构：有些球形，有些是管状的，各不相同。这些结构都会在变性过程中崩解，蛋白质再次变成线状，并由于失去其功能。
刹那之间的崩解？
之前的研究是基于计算分析，假定当温度超过蛋白质行驶功能的狭窄温度范围时，细胞的大部分蛋白质就会变性。比如对于肠道细菌大肠杆菌来说，zui适温度大约为37℃，如果高出46°C，细菌就会死亡，因为蛋白质结构*改变了。但是来自苏黎世联邦理工学院的研究人员改写了这一基本理论，由ETH Zurich的Paola Picotti带领的研究组指出只有一小部分的关键蛋白质在达到一个临界温度阈值时会发生同时变性。
研究中，研究人员全面分析比对了四种生物在不同温度下所有的蛋白，也就是蛋白质组。他们将大肠杆菌，人类细胞，酵母细胞和耐热细菌嗜热链球菌（T. thermophilus）逐渐升温至76°C。在每次温度增加后，研究人员都会检测细胞中存在的蛋白质并确定它们的结构特征。zui终研究人员总共分析了8,000种蛋白质。
关键元件首先出现变性
通过这项研究，我们发现只有少数蛋白质在细菌死亡的温度下发生了崩解。由此我们对之前关于生物体大多数蛋白质同时变性这一理论提出了质疑。
一旦温度超出物种特异性适宜值几度，研究检测的蛋白质中有80个蛋白质发生了崩解，尽管这些蛋白质只是构成细胞蛋白质的一小部分，但这对细胞是致命的，因为这些蛋白质类型中的一些蛋白具有重要功能，或者说是一个大型蛋白质网络中的关键组成元件，也就是说是少量蛋白在这种关键时刻发生了变性。一旦这些关键元件出现故障，细胞就无法继续工作。
灵活性导致不稳定
生物系统的关键元件对热很敏感，其他elisa试剂盒初初来看这似乎是进化上的一个bug。但是这些蛋白质由于其灵活性常常导致不稳定，这也是其能在细胞中完成不同任务的原因，“灵活性和稳定性之间会相互排斥，细胞必须作出妥协。”
研究人员还发现细胞中也存在许多稳定，且不易发生异常或病理折叠的蛋白质，这从细胞的角度来看是很划算的。因为如果这些常见蛋白质发生逆转，发生错误折叠，那么细胞就不得不投入大量的能量来进行重构与处理，因此细胞中大部分的蛋白质还是要比蛋白更为稳定。但是为什么嗜热链球菌细菌即使在超过70℃的温度下也不受影响呢？这些细胞会优先稳定那些对热敏感，功能上关键的蛋白质，例如适应性蛋白质序列。
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